Հիմնական նյութ

Դասընթաց․ (10-րդ դասարան. կենսաբանություն) > Բաժին 3

Դաս 1: Էներգիա և ֆերմենտներ

Ֆերմենտների կարգավորում

Կոֆակտորներ և կեֆերմենտներ: Հետադարձելի, ոչ հետադարձելի, մրցակցային և ոչ մրցակցային արգելափակիչներ: Ալոստերիկ ֆերմենտներ: Հետադարձ կապով պայմանավորված արգելափակում:

Ներածություն

Քո օրգանիզմի բջիջներն ընդունակ են ստեղծելու բազմաթիվ տարբեր ֆերմենտներ, և միգուցե մտածես՝ գերազա՛նց է, դե ե՛կ այս բոլոր ֆերմենտները ձևափոխենք և արագացնենք նյութափոխանակությունը՝ որքան հնարավոր է: Բայց պարզվում է, որ իրականում մեզ պետք չէ արտադրել և ակտիվացնել այս բոլոր ֆերմենտները միաժամանակ կամ միևնույն բջջում:

Ժամանակի ընթացքում բջջից բջիջ կարիքները և պայմանները փոխվում են առանձին բջիջներում: Օրինակ՝ ստամոքսի բջիջները տարբեր ֆերմենտների կարիք ունեն, քան ճարպ պահեստավորող բջիջները, մաշկի բջիջները, արյան բջիջները կամ նյարդային բջիջները: Նաև, մարսողական բջիջներն ավելի շատ են աշխատում ճաշին հաջորդող ժամանակահատվածում, քան ուտելուց հետո շատ ժամեր անց, որպեսզի քայքայեն սննդանյութերը։ Բջջի այս պահանջներն ու պայմանները փոխվելուն պես փոխվում են տարբեր ֆերմենտների քանակն ու աշխատունակությունը։

Քանի որ ֆերմենտները առաջնորդում և կարգավորում են բջջի նյութափոխանակությունը, նրանք հակված են ուշադիր վերհսկման։ Այս հոդվածում կքննարկենք այն գործոնները, որոնք կարող են ազդել ֆերմենտների ակտիվության վրա կամ վերհսկել այն: Դրանք ներառում են pH-ը և ջերմաստիճանը (որը քննարկվում է ակտիվ կենտրոնի վերաբերյալ հոդվածում):

Կարգավորող մոլեկուլներ: Ֆերմենտների ակտիվությունը կարելի է բարձրացնել կամ իջեցնել խթանիչների և արգելակիչների մոլեկուլներով, որոնք առանձնահատուկ ձևով կապվում են ֆերմենտին:
Կոֆակտորներ: Շատ ֆերմենտներ ակտիվ են միայն այն ժամանակ, երբ միացած են սպիտակուցային կառուցվածք չունեցող օգնական մոլեկուլների, որոնք կոչվում են կոֆակտորներ:
Կոմպարտմենտիզացիա: Ֆերմենտների պահեստավորումը յուրահատուկ կոմպարտմենտներում օգնում է պահպանելու վնասվածքից կամ ապահովում է ակտիվության համար անհրաժեշտ պայմաններ:
Հետադարձ արգելակում: Նյութափոխանակության գլխավոր ֆերմենտները արգելակվում են իրենց իսկ կողմից կարգավորվող նյութափոխանակային ուղու վերջանյութի միջոցով (հետադարձ արգելակում):

Այս հոդվածի մնացած հատվածում կքննարկենք այս գործոնները՝ տեսնելու, թե նրանցից յուրաքանչյուրն ինչպես կարող է ազդել ֆերմենտի ակտիվության վրա:

Կարգավորող մոլեկուլներ

Ֆերմենտները կարող են կարգավորվել այլ մոլեկուլների կողմից, որոնք կա'մ բարձրացնում. կա՛մ իջեցնում են դրանց ակտիվությունը: Այն մոլեկուլները, որոնք բարձրացնում են ֆերմենտի ակտիվությունը, կոչվում են խթանիչներ, իսկ նրանք, որոնք իջեցնում են ֆերմենտի ակտիվությունը, կոչվում են արգելակիչներ։

Կան տարատեսակ մոլեկուլներ, որոնք արգելակում կամ խթանում են ֆերմենտի ակտիվությունը կամ ազդում են ֆերմենտնի վրա այլ եղանակով։

Մրցակցային և ոչ մրցակցային

Բազմաթիվ լավ ուսումնասիրված դեպքերում խթանիչների կամ արգելակիչների կապումը դարձելի է, ինչը նշանակում է, որ մոլեկուլը մշտականորեն չի կապվում ֆերմենտին: Որոշ կարևոր դեղամիջոցների տեսակներ դարձելի արգելակիչներ են: Օրինակ՝ տիպրանիվիր դեղամիջոցը, որը օգտագործվում է ՄԻԱՎ/ՁԻԱՀ-ի բուժման նպատակով, դարձելի արգելակիչ է

^{1}

: Այն արգելակում է վիրուսային ֆերմենտի ակտիվությունը, ինչը թույլ է տալիս, որ վիրուսը ավելի շատ կրկնապատկվի:

Դարձելի արգելակիչները խմբերի են բաժանվում ըստ նրա, թե ինչպես են միանում: Մենք այստեղ չենք քննարկի բոլոր տեսակները, բայց կանդրադառնանք երկու խմբերի՝ մրցակցային և ոչ մրցակցային արգելակիչներին:

Արգելակիչը կարող է ֆերմենտի ակտիվ կենտրոնին միանալ և խոչընդոտել վերջինիս միացումը սուբստրատին։ Սա կոչվում է մրցակցային արգելակում, քանի որ արգելակիչը «մրցակցում» է սուբստրատի հետ ֆերմենտի համար: Սա նշանակում է, որ միայն արգելակիչը կամ սուբստրատը կարող է միանալ տվյալ պահին:
Ոչ մրցակցային արգելակման դեպքում արգելակիչը չի խոչընդոտում ակտիվ կենտրոնին սուբստրատի միանալուն: Փոխարենը, այն կապվում է մեկ այլ կենտրոնի հետ և խաթարում է ֆերմենտի աշխատանքը: Այս արգելակումը համարվում է «ոչ մրցակցային», քանի որ արգելակիչը և սուբստրատը միաժամանակ կարող են միանալ ֆերմենտին։

Մրցակցային և ոչ մրցակցային արգելակիչները կարող են առանձնացվել ըստ նրա, թե սուբստրատի տարբեր կոնցենտրացիաների դեպքում ինչպես են դրանք ազդում ֆերմենտի ակտիվության վրա։

Եթե արգելակիչը մրցակցային է, այն կիջեցնի ռեակցիայի արագությունը, երբ սուբստրատի քանակը քիչ է, բայց կարող է «դուրս մղվել» սուբստրատի մեծ քանակության դեպքում: Այսինքն՝ ֆերմենտը դեռևս կարող է հասնել ռեակցիայի արագության առավելագույն արժեքին, եթե անգամ բավականաչափ սուբստրատ կա: Այս դեպքում ֆերմենտի մոլեկուլների համարյա բոլոր ակտիվ կենտրոնները զբաղեցված են ավելի շատ սուբստրատով, քան արգելակիչով:
Մրցակցային արգելակումը կարող ես պատկերացնել ֆուտբոլի խաղի օրինակով:
Օրինակ՝ կարող ես մեկ խաղացող որպես հարձակվող (սուբստրատ) և մեկ խաղացող որպես դարպասապահ (արգելակիչ) ունենալ, որոնք երկուսն էլ մրցում են գնդակի համար (ֆերմենտ): Այս սցենարով դարպասապահը բավականին ժամանակ կունենա գնդակին տիրանալու համար: Սա նման է այն դեպքին, երբ սուբստրատի կոնցենտրացիան ցածր է, և արգելակիչը զգալիորեն իջեցնում է ռեակցիայի արագությունը:
Եթե հակառակ դրան ուղարկես վեց հարձակվող (սուբստրատի մոլեկուլներ) յուրաքանչյուր դարպասապահի համար (արգելակիչ), հավանականությունը, որ հարձակվողները կստանան գնդակը (ֆերմենտները), զգալի կմեծանա և որոշ ժամանակ անց կդառնա համարյա հաստատուն: Սա նման է այն դեպքին, երբ սուբստրատի կոնցենտրացիան բարձր է, որը թույլ է տալիս, որ ռեակցիայի արագությունը հասնի առավելագույնի՝ անկախ արգելակիչի առկայությունից:
Եթե արգելակիչը ոչ մրցակցային է, ֆերմենտով կատալիզված ռեակցիան երբեք չի հասնի իր առավելագույն արագությանը անգամ այն ժամանակ, երբ սուբստրատը մեծ քանակությամբ է: Դա տեղի է ունենում այն պատճառով, որ ֆերմենտի մոլեկուլները, որոնք միացած են ոչ մրցակցային արգելակիչին, համարվում են «թունավորված» և չեն կարող իրականացնել իրնց գործը, անկախ նրանից, թե որքան սուբստրատ է հասանելի:

Սուբստրատի տարբեր կոնցենտրացիաներից (x առանցք) կախված ռեակցիայի արագության (y առանցք) գրաֆիկի վրա արգելակիչների այս երկու տեսակը կարող ես տարբերել ըստ կորերի ձևի.

_Նկարը՝ "Enzymes: Figure 3", մշակումը՝ OpenStax College, Biology-ի, CC BY 3,0։_

Ծանո՞թ չես այս տեսակի ուրվագրերին: Մի՛ անհանգստացիր: Ֆերմենտների կինետիկայի ուրվագրերի հիմունքներ հոդվածը քայլ առ քայլ բացատրում է:

Ալոստերիկ կարգավորում

Ալոստերիկ կարգավորումը ընդհանուր առմամբ կարգավորման եղանակ է, որտեղ կարգավորող մոլեկուլը (խթանիչը կամ արգելակիչը) միանում է ֆերմենտին ակտիվ կենտրոնից դուրս որևէ այլ հատվածում: Այն հատվածը, որտեղ կարգավորողը միանում է, կոչվում է ալոստերիկ կենտրոն:

_Նկարը՝ "Enzymes: Figure 4", մշակված՝ OpenStax College, Biology-ի կողմից, CC BY 3,0։_

Հիմնականում ոչ մրցակցային արգելակման բոլոր դեպքերը (մրցակցային արգելակման որոշակի յուրահատուկ դեպքերի հետ միասին) ալոստերիկ արգելակման տեսակներ են:

Սակայն որոշ ֆերմենտներ, որոնք ալոստերիկ եղանակով են կարգավորվում, յուրահատուկ հատկություններ ունեն, որոնցով նրանց կարող ենք տարբերել: Այս ֆերմենտները, որոնք ներառում են որոշ հիմնական նյութափոխանակային կարգավորիչներ, հաճախ կոչվում են ալոստերիկ ֆերմենտներ

^{2}

: Ալոստերիկ ֆերմենտները հաճախ մի քանի ակտիվ կենտրոն ունեն, որոնք տեղակայված են սպիտակուցի տարբեր ենթամիավորների վրա։ Երբ ալոստերիկ արգելակիչը միանում է ֆերմենտին, սպիտակուցի ենթամիավորների բոլոր ակտիվ կենտրոնները փոփոխության են ենթարկվում այնպես, որ սկսում են վատ աշխատել:

Գոյություն ունեն նաև ալոստերիկ խթանիչներ: Որոշ ալոստերիկ խթանիչներ միանում են ֆերմենտի ակտիվ կենտրոնից դուրս այլ հատվածների հետ՝ խթանելով ակտիվ կենտրոնի աշխատանքը: Նաև համագործակցություն կոչվող գործընթացում սուբստրատն ինքը կարող է ծառայել որպես ալոստերիկ խթանիչ: Երբ այն միանում է ակտիվ կենտրոնին, այլ ակտիվ կենտրոնների ակտիվությունը բարձրանում է

^{3}

: Սա համարվում է ալոստերիկ կարգավորում, քանի որ սուբստրատը ազդում է իր միանալու հատվածից հեռու ակտիվ կենտրոնների վրա:

Հեմոգլոբինը մեր արյան մեջ թթվածին կրող սպիտակուց է, որը դրսևորում է համագործակցություն: Իրականում այն դասական օրինակ է:

Սակայն հեմոգլոբինը ալոստերիկ ֆերմենտի օրինակ չէ: Հեմոգլոբինը թթվածին է կրում, սակայն այն չի կատալիզում քիմիական ռեակցիա, հետևաբար ֆերմենտ չէ: Այնուամենայնիվ, հեմոգլոբին սպիտակուցը բազմաթիվ ակտիվ կենտրոններ ունի, և երբ թթվածինը կապվում է դրանցից որևէ մեկին, թթվածնի նկատմամբ նրա մյուս ակտիվ կենտրոնների խնամակցությունը (թթվածին կապելու հակումը) բարձրանում է:

Հեմոգլոբինի համագործակցության մասին ավելին կարող ես իմանալ թթվածնի տեղափոխման մասին տեսանյութից:

Կոֆակտորներ և կոֆերմենտներ

Բազմաթիվ ֆերմենտներ արդյունավետ չեն աշխատում կամ ընդհանրապես չեն աշխատում, քանի դեռ ոչ սպիտակուցային օգնող մոլեկուլների չեն միացել, որոնք կոչվում են կոֆակտորներ: Սրանք կարող են ժամանակավոր կապվել ֆերմենտի հետ իոնային կամ ջրածնային կապերով կամ անդարձելի կապվել ավելի ամուր կովալենտային կապերով: Հիմնական կոֆակտորներն ընդգրկում են անօրգանական իոններ, ինչպիսիք են երկաթը

{(Fe}^{2 +})

և մագնեզիումը

({Mg}^{2 +})

: Օրինակ՝ ԴՆԹ-ի մոլեկուլները կառուցող ֆերմենտը՝ ԴՆԹ պոլիմերազը, իր աշխատանքի համար պահանջում է մագնեզիումի իոններ

^{4}

Կոֆերմենտները կոֆակտորների ենթախումբ են, որոնք օրգանական (ածխածնի վրա հիմնված) մոլեկուլներ են: Կոֆերմենտների հիմնական աղբյուրը սննդային վիտամիններն են: Որոշ վիտամիններ կոֆերմենտների նախորդներն են, իսկ որոշները ուղղակիորեն գործում են որպես կոֆերմենտներ: Օրինակ՝ C վիտամինը շարակցական հյուսվածքի հիմնական մասը կազմող կոլագեն սպիտակուցի սինթեզին մասնակցող որոշ ֆերմենտների կոֆերմենտ է։

Ֆերմենտի կոմպարտմենտալիզացում

Ֆերմենտները կոմպարտմենտալիզացվում են (պահպանվում են բջջի որոշակի հատվածում, որտեղ նրանք իրականացնում են իրենց աշխատանքը) որոշակի օրգանոիդում: Կոմպարտմենտալիզացում նշանակում է, որ ֆերմենտները, որոնք անհրաժեշտ են հատուկ գործընթացների համար, կարող են պահվել նրանց գործունեության վայրում՝ ապահովելով այն, որ նրանք պատրաստի ձևով գտնեն իրենց սուբստրատները՝ չվնասելով բջիջը և ունենալով համապատասխան միկրոմիջավայր լավ աշխատելու համար։

Օրինակ՝ լիզոսոմի մարսողական ֆերմենտները ամենալավն աշխատում են pH=

5, 0

պայմաններում, որը դիտվում է լիզոսոմի թթվային միջավայրում (բայց ոչ ցիտոզոլում, որտեղ pH-ը մոտավորապես

7, 2

է: Լիզոսոմային ֆերմենտները ցածր ակտիվություն ունեն ցիտոզոլի pH-ի դեպքում, ինչը կարող է բջջի համար ծառայել որպես «ապահովագրություն»։ Եթե անգամ լիզոսոմը պայթի, և ֆերմենտները դուրս գան, այդ ֆերմենտները չեն սկսի մարսել բջիջը, քանի որ նրանք այլևս իրենց ակտիվության համար նպաստավոր pH-ի պայմաններում չեն

^{5}

Նյութափոխանակային ուղիների հետադարձ արգելակումը

Հետադարձ արգելակման գործընթացում նյութափոխանակային ուղու վերջանյութը ազդում է հիմնական ֆերմենտի վրա, որը կարգավորում է մուտքը դեպի այդ ուղի՝ թույլ չտալով, որ ավելի շատ վերջանյութ արտադրվի:

Սա կարող է տարօրինակ թվալ. ինչո՞ւ պիտի մոլեկուլը ձգտի անջատելու իր սեփական նյութափոխանակային ուղին: Բայց իրականում սա շատ խելացի տարբերակ է՝ ստիպելու բջջին նյութը արտադրել ճիշտ քանակությամբ: Երբ վերջանյութը քիչ է սինթեզվում, ֆերմենտը չի արգելակվի, և ուղին կընթանա ամբողջ հունով, որպեսզի վերականգնի ռեսուրսները: Երբ վերջանյութը շատ է, այն կարգելափակի ֆերմենտի աշխատանքը՝ կանխելով նոր վերջանյութի արտադրությունը, մինչև եղած պաշարը սպառվի:

Նկարի աղբյուրը՝ OpenStax Biology

Սովորաբար հետադարձ արգելակումը գործում է որպես նյութափոխանակային ուղու առաջին քայլ, ինչը նշանակում է առաջին քայլ, որն արդյունավետորեն անդարձելի է: Սակայն հետադարձ արգելակումը երբեմն կարող է վնասել նյութափոխանակային ուղու բազմաթիվ հատվածներ, մասնավորապես, եթե ուղին ունի մեծ քանակությամբ ճյուղավորման կետեր: Ուղու քայլերը, որոնք կարգավորվում են հետադարձ արգելակմամբ, առավել հաճախ կատալիզվում են ալոստերիկ ֆերմենտներով

^{6}

Օրինակ՝ էներգիա կրող ԱԵՖ-ի մոլեկուլը այնպիսի բազմաթիվ ֆերմենտների ալոստերիկ արգելակիչ է, որոնք ընդգրկված են բջջային շնչառության մեջ: Վերջինս մի գործընթաց է, որի ընթացքում առաջանում է ԱԵՖ՝ բջջային ռեակցիաներն էներգիայով ապահովելու համար: Երբ շատ ԱԵՖ կա, այս հետադարձ արգելակումը թույլ չի տալիս նոր ԱԵՖ սինթեզել։ Սա օգտակար է, քանի որ ԱԵՖ-ն անկայուն մոլեկուլ է։ Եթե շատ ԱԵՖ սինթեզվեր, դրա մեծ մասը կծախսվեր նրա քայքայման վրա (ԱԿՖ-ի և Ֆ

-ի):

Մյուս կողմից ԱԿՖ-ն դրական ալոստերիկ կարգավորիչ (ալոստերիկ խթանիչ) է որոշ ֆերմենտների համար, որոնք արգելակվում են ԱԵՖ-ով: Օրինակ՝ ԱԿՖ-ն կարող է միանալ ֆերմենտին և փոխել նրա ձևը՝ դարձնելով նրան ավելի ակտիվ

^{7}

Այսպիսի կարգավորման շնորհիվ, երբ ԱԿՖ-ի մակարդակը բարձր է ԱԵՖ-ի մակարդակից, բջջային շնչառության ֆերմենտները շատ ակտիվ են դառնում և ավելի շատ ԱԵՖ են սինթեզում բջջային շնչառության ընթացքում:

Մեջբերում

“Ֆերմենտներ” հոդվածը փոփոխվել է OpenStax Biology (CC BY 3.0)-ի կողմից։ Հոդվածի բնօրինակն անվճար ներբեռնիր այստեղ՝ http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9.85:32/Biology։

Մշակված հոդվածի արտոնագրի համարն է՝ CC BY-NC-SA 4.0

Օգտագործված գրականություն

Enzyme inhibitor. (May 10, 2016). Retrieved July 20, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_inhibitor.
Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). The Michaelis-Menten model accounts for the properties of many enzymes. In Biochemistry (5th ed, section 8,4). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22430/#_A1063_.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Aspartate transcarbamoylase is allosterically inhibited by the end product of its pathway. In Biochemistry (5th ed., section 10.1). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22460/#_A1336_.
Cofactor (biochemistry). (2016, October 20). Retrieved November 6, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Cofactor_%28biochemistry%29.
Cooper, G. M. (2000). Lysosomes. In The cell: A molecular approach (2nd ed.). Sunderland, MA: Sinauer Associates. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9953/.
Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). Amino acid biosynthesis is regulated by feedback inhibition. In Biochemistry (5th ed, section 24,3). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22371/.
Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). Entry to the citric acid cycle and metabolism through it are controlled. In Biochemistry (5th ed, section 17,2). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22347/#_A2413_.

Հավելյալ հղումներ

Allosteric enzyme. (2014, 12 October). Retrieved August 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Allosteric_enzyme.

Bailey, J. (2011, September 17). Allosteric vs. noncompetitive. Retrieved from https://fallforbiochem.wordpress.com/2011/09/17/allosteric-vs-noncompetitive/.

Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). Amino acid biosynthesis is regulated by feedback inhibition. In Biochemistry (5th ed, section 24,3). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22371/.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Aspartate transcarbamoylase is allosterically inhibited by the end product of its pathway. In Biochemistry (5th ed., section 10.1). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22460/.

Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). Entry to the citric acid cycle and metabolism through it are controlled. In Biochemistry (5th ed, section 17,2). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22347/.

Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). Enzymes can be inhibited by specific molecules. In Biochemistry (5th ed, section 8,5). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22530/.

Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). Regulatory strategies: enzymes and hemoglobin. In Biochemistry (5th ed, section 10). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21158/.

Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., and Stryer, L. (2002). The Michaelis-Menten model accounts for the properties of many enzymes. In Biochemistry (5th ed, section 8,4). New York, NY: W.H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22430/.

Carfilzomib. (2015, November 30). Retrieved February 15, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Carfilzomib.

Cofactor (biochemistry). (2016, October 20). Retrieved November 6, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Cofactor_%28biochemistry%29.

Competitive inhibition. (2015, August 15). Retrieved August 29, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Competitive_inhibition.

Drugs as enzyme inhibitors. (n.d). Retrieved August 25, 2015 from UC Davis ChemWiki: http://chemwiki.ucdavis.edu/Textbook_Maps/Organic_Chemistry_Textbook_Maps/Map%3A_Bruice_6ed_%22Organic_Chemistry%22/31%3A_The_Organic_Chemistry_of_Drugs%3A_Discovery_and_Design/31,07%3A_Drugs_as_Enzyme_Inhibitors.

Enzyme inhibitor. (May 10, 2016). Retrieved July 20, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_inhibitor.

Ibrutinib. (n.d.). In _NCI drug dictionary. Retrieved from http://www.cancer.gov/publications/dictionaries/cancer-drug?cdrid=638648.

Mechanism of action of aspirin. (2015, November 17). Retrieved February 15, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Mechanism_of_action_of_aspirin.

Non-competitive inhibition. (2014, September 2). Retrieved August 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Non-competitive_inhibition.

Protease inhibitor (pharmacology). (2015, July 28). Retrieved August 25, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Protease_inhibitor_%28pharmacology%29.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). An introduction to metabolism. In Campbell biology (10th ed., pp. 141-161). San Francisco, CA: Pearson.

Sarin. (July 13, 2016). Retrieved July 20, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Sarin.

Strelow, J., Dewe, W., Iverson, P. W., Brooks, H. B., Radding, J. A., McGee, J., and Weidner, J. (2012). Mechanism of action assays for enzymes. In Assay guidance manual. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK92001/.

Tóth, L., Muszbek, L., and Komáromib, I. (2013). Mechanism of the irreversible inhibition of human cyclooxygenase-1 by aspirin as predicted by QM/MM calculations. Journal of molecular graphics and modeling, 40, 99-109. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmgm.2012.12.013.

Ուզո՞ւմ ես միանալ խոսակցությանը։

Մուտք գործել

Դասակարգել ըստ

Առայժմ հրապարակումներ չկան։

Անգլերեն հասկանո՞ւմ ես: Սեղմիր այստեղ և ավելի շատ քննարկումներ կգտնես «Քան» ակադեմիայի անգլերեն կայքում: