Հիմնական նյութ

Դասընթաց․ (10-րդ դասարան. կենսաբանություն) > Բաժին 5

Դաս 1: Կենտրոնական դոգմա

Տրանսլյացիայի փուլերը

Ուսումնասիրություն, թե ինչպես են պոլիպեպտիդները (սպիտակուցներ) ձևավորվում։ Ինիցիացիա, էլոնգացիա և տերմինացիա։

Ներածություն

Երբևէ մտածե՞լ ես այն մասին, թե հակաբիոտիկներն ինչպես են սպանում բակտերիաներին, երբ սինուսային վարակ ունես։ Տարբեր հակաբիոտիկները գործում են տարբեր ձևերով, բայց ոմանք հարձակվում են բակտերիաների բջիջներում տեղի ունեցող հիմնական գործընթացի վրա։

Մի փոքր մոլեկուլային կենսաբանության բառապաշար օգտագործելով նշենք, որ այս հակաբիոտիկները արգելափակում են տրանսլյացիան: Տրանսլյացիայի գործընթացում բջիջը կարդում է տեղեկատու ՌՆԹ-ի (տՌՆԹ) մոլեկուլից ստացված տեղեկությունը և այդ տեղեկությունն օգտագործում է սպիտակուց կառուցելու համար: Տրանսլյացիան անընդհատ տեղի է ունենում բակտերիայի բջիջում, ինչպես քո մարմնի բջիջների մեծ մասում, և դա կարևոր է, որ ապրես (նաև քո բակտերիա «այցելուները»)։

Երբ որոշակի հակաբիոտիկներ ես օգտագործում (օրինակ՝ էրիթրոմիցին), հակաբիոտիկի մոլեկուլը կողպվում է բակտերիայի բջիջների ներսում գտնվող տրանսլյացիայի հիմնական մոլեկուլների վրա և, ըստ էության, «դադարեցնում է» դրանց աշխատանքը: Սպիտակուցներ պատրաստելու ոչ մի եղանակով չունենալով բակտերիան կդադարի գործել և, ի վերջո, կմահանա: Այդ պատճառով վարակները մաքրվում են, երբ դրանք բուժվում են հակաբիոտիկով:

^{1, 2}

Շատ լավ հարց է: Էրիէրոմիցինն արգելափակում է միայն բակտերիաների, բայց ոչ մարդկանց բջիջները: Որպեսզի իմանաս, թե ինչու, պետք է մի փոքր ավելին իմանաս այն մասին, թե ինչպես է գործում հակաբիոտիկը:

Էրիթրոմիցինի մոլեկուլն ամրանում է տրանսլյացիայի հիմնական մոլեկուլի՝ ռիբոսոմի որոշակի հատվածի: Այս հատվածը տարբերվում է մարդկանց և բակտերիաների միջև, ուստի էրիթրոմիցինը կարող է ամրանալ միայն բակտերիալ տարբերակին (բայց ոչ մարդու ռիբոսոմին):

^{3}

Եթե դա չլիներ, էրիթրոմիցինը վնասակար կլիներ ինչպես մարդկանց, այնպես էլ բակտերիաների համար:

Բջիջները կենդանի մնալու համար տրանսլյացիա պետք է իրականացնեն, և եթե գիտենք, թե դա ինչպես է տեղի ունենում (որպեսզի կարողանանք դադարեցնել այն հակաբիոտիկներով), կարող եբք փրկել մեզ բակտերիալ վարակներից: Եկ ավելի մոտիկից ուսումնասիրենք, թե ինչպես է տեղի ունենում տրանսլյացիան՝ առաջին քայլից մինչև վերջնական արտադրանք:

Տրանսլյացիա․ Մեծ պատկերը

Տրանսլյացիան ներառում է տեղեկատու ՌՆԹ-ի (տՌՆԹ) «վերծանումը» և դրա պարունակած տեղեկության հիման վրա պոլիպեպտիդ կամ ամինաթթուների շղթա կառուցելը: Պոլիպեպտիդը հիմնականում սպիտակուց է (տեխնիկական տարբերությամբ, որ որոշ մեծ սպիտակուցներ կազմված են մի քանի պոլիպեպտիդային շղթաներից):

Գենետիկ կոդ

տՌՆԹ-ի հիման վրա պոլիպեպտիդ կառուցելու ցուցումները գալիս են երեք նուկլեոտիդների խմբերով, որոնք կոչվում են կոդոններ: Ահա կոդոնների մի քանի հիմնական հատկություն, որոնք պետք է հիշել․

Գոյություն ունի $61$ ‍ տարբեր կոդոն
Երեք «ստոպ» կոդոններն ազդարարում են պոլիպեպտիդի ավարտը
Կոդոններից մեկը՝ ԱՈւԳ-ն, ազդարարում էտրանսլյացիայի սկիզբը և կոչվում է «ստարտ» կոդոն (այն նաև պայմանավորում է մեթիոնին ամինաթթուն)

տՌՆԹ-ի և ամինաթթուների այս փոխհարաբերությունը հայտնի է որպես գենետիկ կոդ (որի մասին ավելին կարող ես իմանալ գենետիկ կոդ հոդվածում)։

Կոդոններից ամինաթթուներ

Փոխադրող ռՆԹ-ների՝ փՌՆԹ-ների մոլեկուլները տրանսլյացիայի ժամանակ տՌՆԹ-ի կոդոնները կարդացվում են որոշակի հաջորդականությամբ (5' ծայրից դեպի 3' ծայրը)։

Յուրաքանչյուր փՌՆԹ ունի անտիկոդոն՝ նուկլեոտիդների եռյակ, որը կոմպլեմենտարության սկզբունքով միանում է տՌՆԹ-ի համապատասխան կոդոնին։ փՌՆԹ-ի մյուս ծայրին ամրացած է ամինաթթու, որը կոդավորվում է տվյալ կոդոնով։

Լավ հարց է։ Եկ սկսենք կոմպլեմենտարությունից։

Հիմնային զույգեր առաջանում են, երբ ԴՆԹ-ի և/կամ ՌՆԹ մոլեկուլների ազոտային հիմքերի միջև ջրածնային կապեր են առաջանում։ (Հիշեցնենք, որ հիմքերը քիմիական խմբեր են, որոնք ԴՆԹ-ի համար Ա, Թ, Ց և Գ-ն են, իսկ ՌՆԹ-ի համար՝ Ա, Ու, Ց, Գ։) Միայն որոշակի հիմքեր կարող են զուգակցվել միմյանց հետ, oրինակ՝ տիպիկ դեպքերում Ա-ն կապվում է Ու-ի հետ ՌՆԹ մոլեկուլներում:

Այստեղ ցուցադրված է հիմնային զույգերի առաջացումը փՌՆԹ -ի և տՌՆԹ-ի միջև։ Հիմնային զույգերը նշված են գծով․

Իսկ ի՞նչ են 5' և 3' ծայրերը։ Այստեղ հիմնականա գաղափարն այն է, որ ԴՆԹ-ի կամ ՌՆԹ-ի շղթայի երկու ծայրերը մեկը մյուսից տարբերվում են։

Շղթայի 5’ ծայրում առաջին նուկլեոտիդի ֆոսֆատային խումբը շղթայից դուրս է մնում։
Շղթայի մյուս ծայրում, որը կոչվում է 3’ ծայր, վերջին նուկլեոտիդի հիդրօքսիլ խումբն է դուրս մնում։

Հաճախ մոլեկուլային գործընթացները կարող են տեղի ունենալ ԴՆԹ-ի կամ ՌՆԹ-ի շղթայի որոշակի ուղղությամբ։ Օրինակ՝ տրանսլյացիայի ժամանակ տՌՆԹ-ն միշտ կարդացվում է 5' ծայրից դեպի 3' ծայրը։

Քեզ հետաքրքրե՞ց շղթայի 5' և 3' ծայրերի այս հարցը։ Այդ մասին ավելին կարող ես իմանալ նուկլեինաթթուներ հոդվածում։

փՌՆԹ-ն միանում է տՌՆԹ սպիտակուցից ՌՆԹ-ից կազմված մի կառուցվածքի մեջ, որը կոչվում է ռիբոսոմ: Երբ փՌՆԹ-ները մտնում են ռիբոսոմի մեջ և միանում են կոդոններին, նրանց բերած ամինաթթուներն քիմիական ռեակցիայի շնորհիվ ավելացվում են աճող պոլիպեպտիդային շղթային: Արդյունքում առաջանում է պոլիպեպտիդ, որի ամինաթթվային հաջորդականությունն արտացոլում է տՌՆԹ-ի կոդոնների հաջորդականությունը:

Սա տրանսլյացիայի մեծ պատկերն է: Բայց ինչպե՞ս է սկսվում, ընթանում և ավարտվում տրանսլյացիանը: Եկ տեսնենք։

Տրանսլյացիա․ Սկիզբը, ընթացքը և ավարտը

Գիրքը կամ ֆիլմը երեք հիմնական մասից են բաղկացած՝ սկիզբ, ընթավք և ավարտ։ Տրանսլյացիան նույնպես երեք հիմնական մաս ունի, որոնք կոչվում են ինիցիացիա, էլոնգացիա և տերմինացիա։

Ինիցիացիա («սկիզբ»)․ Այս փուլում ռիբոսմոը միանում է տՌՆԹ-ին և առաջին փՌՆԹ-ին և տրանսլյացիան սկսվում է։
Էլոնգացիա («երկարում»)․ Այս փուլում փՌՆԹ-ները ռիբոսոմ են բերում ամինաթթուներ, որոնք իրար միանալով առաջացնում են շղթա։
Տերմինացիա («ավարտ»). Այս վերջին փուլում ավարտուն պոլիպեպտիդը անջատվում է և պատրաստ է բջջում կատարել իր աշխատանքը։

Եկ ավելի մանրամասն ծանոթանանք այս փուլերին։

Ինիցիացիա

Որպեսզի տրանսլյացիան սկսվի, մի քանի բաղադրիչներ են անհրաժեշտ։ Դրանք են․

Ռիբոսոմը (որը կազմված է մեծ և փոքր ենթամիավորներից)
տՌՆԹ-ն, որը կրում է տեղեկություն ստեղծվելիք սպիտակուցի մասին
«Նախաձեռնող» փՌՆԹ-ն, որը բերում է սպիտակուցի առաջին ամինաթթուն, որը մշտապես մեթիոնինն է (Մեթ)

Ինիցիացիայի ընթացքում այս բաղադրիչները որոշակի կերպով համախմբվում են՝ առաջացնելով ինիցիացիայի համալիր, այսինքն, մոլեկուլների ամբողջականություն, որն անհրաժեշտ է նոր սպիտակուց սինթեզելու համար։

Ոչ, այնքան էլ այդպես չէ: Ինիցիացիան պահանջում է որոշ օգնական մոլեկուլներ, ինչպես նաև էներգիայի աղբյուր:

^{4, 5}

Ինիցիացիան կախված է հատուկ «օգնական» սպիտակուցներից, որոնք կոչվում են ինիցիացիայի գործոններ։ Դրանց աշխատանքը կայանում է նրանում, որ օգնում են ռիբոսոմների ենթամիավորներին, փՌՆԹ-ին և տՌՆԹ-ին գտնել իրար կանոնավոր և կանխատեսելի կերպով։

Բացի այդ, անվճար ճաշ չկա․ ինիցիացիայի այս բաղադրիչները շարժելը էներգիա է պահանջում։ Էներգիան բջիջը տրամադրում է գուանոզին եռֆոսֆատի (ԳԵՖ) տեսքով, որը «էներգիայի արժույթի» ընդհանուր մոլեկուլ, որը նման է ավելի հայտնի ԱԵՖ-ին։

Քո բջիջներում (ինչպես նաև կորիզավոր այլ բջիջներում) տրանսլյացիայի ինիցիացիան տեղի է ունենում հետևյալ կերպ․ նախ մեթիոնին բերող փՌՆԹ-ն միանում է ռիբոսոմի փոքր ենթամիավորին, որոնք այնուհետև միասին միանում են տՌՆԹ-ի 5' ծայրին՝ ճանաչելով 5' ծայրում գտնվող ԳԵՖ-ային գլուխը (վերջինս ավելանում է կորիզում ՌՆԹ-ի մշակման ընթացքում)։ Այնուհետև, նրանք «քայլում են» տՌՆԹ-ի երկայնքով 3' ուղղությամբ՝ դադարեցնելով գործընթացը այն ժամանակ, երբ հասնում են ստարտ կոդոնին (հաճախ, բայց ոչ միշտ դա ԱՈւԳ-ն է)։

^{6}

Բակտերիաներում սա մի փոքր տարբեր է։ Այստեղ ռիբոսոմի փոքր ենթամիավորը չի շարժվում տՌՆԹ-ի 5'-ից 3' ուղղությամբ: Փոխարենը, այն միանում է տՌՆԹ-ի որոշակի հաջորդականության։ Շայն-Դալգարնոյի այս հաջորդականությունը գտնվում է ստարտ կոդոններից անմիջապես առաջ և «մատնանշում է դրանք» ռիբոսոմին։

Ինչո՞ւ օգտագործել Շայն-Դալգարնոյի հաջորդականությունը։ Բակտերիաների գեները հաճախ տրանսկրիպցիայի են ենթարկվում խմբերով (որոնք կոչվում են օպերոններ), հետևաբար, բակտերիայի մեկ տՌՆԹ-ն կարող է պարունակել մի քանի գենի կոդավորող հաջորդականություն։ Շայն-Դալգարնոյի հաջորդականությունը մատնանշում է կոդավորող յուրաքանչյուր հաջորդականության սկիզբը, որի շնորհիվ ռիբոսոմը գտնում է յուրաքանչյուր գենի ստարտ կոդոնը։

Էլոնգացիա

Հիշենք, թե ինչ է տեղի ունենում տրանսլյացիայի այս «միջին» փուլում. elongation՝ երկարումն այն փուլն է, երբ պոլիպեպտիդային շղթան երկարում է՝ դառնում է longer։

Սակայն ինչպե՞ս է շղթան իրականում երկարում։ Սա հասկանալու համար եկ ուսումնասիրենք էլոնգացիայի առաջին փուլը, երբ առաջացել է ինիցիացիայի համալիրը, սակայն որևէ ամինաթթու դեռ չի միացել։

Առաջին փՌՆԹ-ն, որը բերում է մեթիոնին, սկսում է իր աշխատանքը ռիբոսոմի կենտրոնական P տեղամասում։ Դրա կողքին հաջորդ կոդոնը ներկայացվում է A տեղամասին: A տեղամասը կլինի հաջորդ փՌՆԹ-ի «վայրէջքի» տեղը, որի անտիկոդոնը կատարյալ (կոմպլեմենտարության սկզբունքով) համընկնում է բացված կոդոնի հետ։

Անհամապատասխան փՌՆԹ-ներ նույնպես կարող են մուտք գործել A տեղամաս: Ինչո՞ւ դա շղթայում սխալ ամինաթթուների ավելացման չի հանգեցնում։

Դե, անհամապատասխան փՌՆԹ-ները կարող են մուտք գործել A տեղամաս, բայց, ընդհանուր առմամբ, նրանք չեն կարող այնտեղ մնալ: Շատ ուշադիր մի գործընթացում, որը երբեք չի դադարում մեզ զարմացնել, յուրաքանչյուր փՌՆԹ ուղեկցվում է օգնող սպիտակուցներով, և միայն այն փՌՆԹ-ն, որը կատարյալ համընկնում է կոդոնի հետ, «կուղարկվի» A տեղամաս՝ իր ընտրողական օգնականների կողմից:

^{7}

փՌՆԹ-ն անջատելու համար օգտագործվում է էներգիա կրող մոլեկուլ գուանոզին եռֆոսֆատ (ԳԵՖ), այդ պատճառով տրամագրում նշված է, որ այս քայլը ԳԵՖ է պահանջում։

Երբ համապատասխան փՌՆԹ-ն հայտնվի A տեղամասում, ուրեմն գործողության ժամանակն է. այսինքն՝ պեպտիդային կապի առաջացման ժամանակն է, որը մեկ ամինաթթուն միացնում է մյուսին: Այս քայլով մեթիոնինը առաջին փՌՆԹ-ից փոխանցվում է A տեղամասում գտնվող երկրորդ փՌՆԹ-ի բերած ամինաթթվի վրա:

Այժմ մենք ունենք երկու ամինաթթու՝ (շատ փոքր) պոլիպեպտիդ։ Մեթիոնինը կազմում է պոլիպեպտիդի N ծայրը, իսկ մյուս ամինաթթուն՝ C ծայրը։

Լավ հարց է։ Ամինաթթուները մի ծայրում պարունակում են ամինախումբ (

- {NH}_{2}

), իսկ մյուս ծայրում՝ կարբօքսիլ խումբ (

- COOH

)։

Պոլիպեպտիդը կազված է ամինաթթուներից, որոնք միանալով առաջացնում են շղթա։ Թեև շղթայում ամինաթթուների մեծ մասի ամինո և կարբօքսիլ խմբերը կապվում են պեպտիդային կապերի մեջ, շղթայի ծայրերին գտնվող ամինաթթուները յուրաքանչյուրն ունենում է ազատ քիմիական խումբ:

Պոլիպեպտիդի մի ծայրին ազատ է ամինախումբը։ Սա կոչվում է N ծայր՝ ամինախմբի ազոտի պատճառով։
Պոլիպեպտիդի մյուս ծայրին գտնվում է ազատ կարբօքսիլ խումբ։ Սա կոչվում է C ծայր՝ կարբօքսիլ խմբի ածխածնի պատճառով։

Պոլիպեպտիդի առաջին ամինաթթուն (մեթիոնինը, որը բերվում է առաջին փՌՆԹ-ի միջոցով) գտնվում է N ծայրում, իսկ ամինաթթուները շարունակաբար ավելանում են C ծայրում։

Բայց ... հավանականությունն այն է, որ մենք կարող ենք ավելի երկար պոլիպեպտիդ ունենալ, քան երկու ամինաթթվից կազմվածը: Ինչպե՞ս է շղթան շարունակում աճել: Երբ պեպտիդային կապը ձևավորվում է, տՌՆԹ-ն ռիբոսոմի միջոցով ձգվում է դեպի առաջ՝ ճիշտ մեկ կոդոնով: Այս հերթափոխը թույլ է տալիս առաջին, իր ամինաթթուն արդեն տված փՌՆԹ-ին դուրս գալ E («ելք») տեղամասի միջով: Այն նաև բացում է նոր կոդոնը A տեղամասում, այնպես որ ամբողջ ցիկլը կարող է կրկնվել:

Եվ այն կրկնվում է մի քանի անգամից մինչև

33,

000

անգամ։ Քո մկաններում գտնվող տիտին սպիտակուցը հայտնի ամենաերկար պոլիպեպտիդն է , որը կարող է պարունակել մինչև

33,

000

ամինաթթու

^{8, 9}

Տերմինացիա

Պոլիպեպտիդները, ինչպես բոլոր լավ բաները, ի վերջո պետք է ավարտվեն։ Տրանսլյացիայի ավարտը կոչվում է տերմինացիա։ Տերմինացիան տեղի է ունենում այն ժամանակ, երբ տՌՆԹ-ի ստոպ կոդոնը (ՈւԱԱ, ՈւԱԳ կամ ՈւԳԱ) մտնում է A տեղամաս։

Ստոպ կոդոնները ճանաչվում են սպիտակուցներով, որոնք կոչվում են ազատման գործոններ, որոնք կոկիկ տեղավորվում են P տեղամասում (չնայած դրանք փՌՆԹ չեն): Ազատման գործոնները խառնվում են ֆերմենտի հետ, որը սովորաբար մասնակցում է պեպտիդային կապերի առաջացմանը․ դրա պատճառով շղթայի վերջին ամինաթթվին ջրի մոլեկուլ է ավելացվում: Այս ռեակցիան առանձնացնում է շղթան փՌՆԹ-ից և նոր պատրաստված սպիտակուցն ազատվում է:

Ի՞նչ է տեղի ունենում հետո։ Բարեբախտաբար, տրանսլյացիայի «սարքավորումները» բազմակի անգամ կարող են օգտագործվել: տՌՆԹ-ից անջատվելուց հետո ռիբոսոմների՝ իրարից առանձնացված մեծ ու փոքր ենթամիավորները կարող են (և սովորաբար արագորեն մասնակցում են) տրանսլյացիայի մեկ այլ փուլի:

Վերջաբան․ Մշակում

Մեր պոլիպեպտիդն այժմ պարունակում է իր բոլոր ամինաթթուները։ Արդյո՞ք դա նշանակում է, որ այն պատրաստ է բջջում իրականացնել իր աշխատանքը։

Պարտադիր չէ։ Պոլիպեպտիդներին հաճախ անհրաժեշտ են որոշ «խմբագրումներ»: Տրանսլյացիայի ընթացքում և դրանից հետո ամինաթթուները կարող են քիմիապես փոփոխվել կամ հեռացվել: Նոր պոլիպեպտիդը նույնպես ծալվելու է հստակ եռաչափ կառուցվածքի մեջ և կարող է միանալ այլ պոլիպեպտիդների հետ՝ կազմելով մի քանի ենթամիավորներից կազմված սպիտակուց:

Շատ սպիտակուցներ կարող են ինքնուրույն փաթեթավորվել, բայց երբեմն նրանք օգնականների («շապերոնների») կարիք ունեն, որպեսզի փաթեթավորվելու բարդ գործընթացքում սխալներ տեղի չունենան։

Որոշ սպիտակուցներ նաև պարունակում են որոշակի ամինաթթվային հաջորդականություններ, որոնց շնորհիվ ուղղվում են դեպի բջջի որոշակի վայրը։ Այս հաջորդականությունները, որոնք սովորաբար գտնվում են N կամ C ծայրի մոտ, կարող են համարվել սպիտակուցի «գնացքի տոմսը» դեպի իր վերջնական ուղղություն։ Այս մասին ավելի մանրամասն կարող ես իմանալ սպիտակուցի թիրախավորում հոդվածում։

Վերագրում

Հոդվածի աղբյուրը՝ Ribosomes and protein synthesis" ըստ OpenStax College, Biology-ի, CC BY 4.0։ Անվճար ներբեռնիր հոդվածի բնօրինակը այստեղ՝ http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@10.59։

Փոփոխված հոդվածի արտոնագրի համարն է՝ CC BY-NC-SA 4.0։

Օգտագործված գրականություն

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Eukaryotic protein synthesis differs from prokaryotic protein synthesis primarily in translation initiation. In Biochemistry. (5th ed., section 29.5.1). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22531/#_A4206_.
Purves, W.K., Sadava, D., Orians, G.H., and Heller, H.C. (2004). From DNA to protein: Genotype to phenotype. In Life: The science of biology (7th ed., pp. 246-247). Sunderland, MA: Sinauer Associates, Inc.
Ophardt, Charles E. (2003). Other antibiotics. In Virtual Chembook. Retrieved October 22, 2016 from http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/654antibiotic.html.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Protein factors play key roles in protein synthesis. In Biochemistry. (5th ed., section 29.4.1). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22408/#_A4190_.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Eukaryotic protein synthesis differs from prokaryotic protein synthesis primarily in translation initiation. In Biochemistry. (5th ed., section 29.5). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22531/.
Marintchev, A. and Wagner, G. (2004). Translation initiation: Structures, mechanisms, and evolution. In Quarterly Reviews of Biophysics, 37(3/4), 214-215. http://dx.doi.org/10.1017/S0033583505004026. Retrieved from https://gwagner.med.harvard.edu/sites/gwagner.med.harvard.edu/files/marintchev_qrb.pdf.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Protein factors play key roles in protein synthesis. In Biochemistry. (5th ed., section 29.4.2). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22408/#_A4192_
Titin. (2016, October 12). Retrieved October 22, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Titin.
Opitz, C. A., Kulke, M., Leake, M. C., Neagoe, C., Hinssen, H., Hajjar, R. J., and Linke, W. A. (2003). Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium. PNAS, 100(22), 12688. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2133733100.

Հղումներ

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). A ribosome is a ribonucleoprotein particle (70S) made of a small (30S) and a large (50S) subunit. In Biochemistry. (5th ed., section 29.2). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22335/.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Eukaryotic protein synthesis differs from prokaryotic protein synthesis primarily in translation initiation. In Biochemistry. (5th ed., section 29.5). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22531/.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Protein factors play key roles in protein synthesis. In Biochemistry. (5th ed., section 29.4). New York, NY: W. H. Freeman. Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22408/.

Cooper, G. M. (2000). Translation of mRNA. In The cell: A molecular approach. (2nd ed.). Retrieved from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9849/.

Erythromycin. (2010, September 1). In MedlinePlus. Retrieved from https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/druginfo/meds/a682381.html.

Erythromycin. (2015, December 27). Retrieved December 31, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Erythromycin.

Eukaryotes use a complex of many initiation factors. (2007). In Protein synthesis. Retrieved from http://bioscience.jbpub.com/cells/MBIO269.aspx.

Initiation involves base pairing between mRNA and rRNA. (2007). In Protein synthesis. Retrieved from http://bioscience.jbpub.com/cells/MBIO267.aspx.

Initiator tRNA. (n.d). A special initiator tRNA starts the polypeptide chain. Retrieved December 31, 2015 from http://molecularstudy.blogspot.com/2012/10/a-special-initiator-trna-starts.html.

Laursen, B. S., Sørensen, H. P., Mortensen, K. K., and Sperling-Petersen, H. U. (2005). Initiation of protein synthesis in bacteria. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 69(1), 101-123. http://dx.doi.org/10.1128/MMBR.69.1.101-123.2005.

Marintchev, A. and Wagner, G. (2004). Translation initiation: Structures, mechanisms, and evolution. In Quarterly Reviews of Biophysics, 37(3/4), 197-284. http://dx.doi.org/10.1017/S0033583505004026. Retrieved from https://gwagner.med.harvard.edu/sites/gwagner.med.harvard.edu/files/marintchev_qrb.pdf.

Nakagawa, S., Niimura, Y., Miura, K., and Gojobori, T. (2010). Dynamic evolution of translation initiation mechanisms in prokaryotes. PNAS, 107(14), 6382-6387. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1002036107.

Neyfakh, A. and Mankin, A. (2000, January 30). Fundamentals of drug action I: lecture 3. Retrieved from http://www.uic.edu/classes/phar/phar331/.

N-Formylmethionine. (2015, December 13). Retrieved December 21, 2015 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.

OpenStax College, Biology. (2015, September 30). Ribosomes and protein synthesis. In OpenStax CNX. Retrieved from https://cnx.org/contents/s8Hh0oOc@8.57:FUH9XUkW@6/Translation.

OpenStax College, Biology. (n.d.). Translation. In OpenStax CNX. Retrieved from http://philschatz.com/biology-concepts-book/contents/m45479.html.

Ophardt, Charles E. (2003). Other antibiotics. In Virtual Chembook. Retrieved October 22, 2016 from http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/654antibiotic.html.

Opitz, C. A., Kulke, M., Leake, M. C., Neagoe, C., Hinssen, H., Hajjar, R. J., and Linke, W. A. (2003). Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium. PNAS, 100(22), 12688-12693. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2133733100.

Purves, W.K., Sadava, D., Orians, G.H., and Heller, H.C. (2004). From DNA to protein: Genotype to phenotype. In Life: The science of biology (7th ed., pp. 233-256). Sunderland, MA: Sinauer Associates, Inc.

Rasmussen, L. C. V., Laursen, B. S., Mortensen, K. K., and Sperling-Petersen, H. U. (2009). Initiator tRNAs in bacteria and eukaryotes. eLS. http://dx.doi.org/10.1002/9780470015902.a0000543.pub2.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Translation is the RNA-directed synthesis of a polypeptide: A closer look. In Campbell biology (10th ed., pp. 345-353). San Francisco, CA: Pearson.

Small subunits scan for initiation sites on eukaryotic mRNA. (2007). In Protein synthesis. Retrieved from http://bioscience.jbpub.com/cells/MBIO268.aspx.

Titin. (2016, October 12). Retrieved October 22, 2016 from Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Titin.

Ուզո՞ւմ ես միանալ խոսակցությանը։

Մուտք գործել

Դասակարգել ըստ

Առայժմ հրապարակումներ չկան։

Անգլերեն հասկանո՞ւմ ես: Սեղմիր այստեղ և ավելի շատ քննարկումներ կգտնես «Քան» ակադեմիայի անգլերեն կայքում: