Ֆերմենտներ և ակտիվ կենտրոն

Ֆերմենտները որպես կենսաբանական կատալիզատորներ, ակտիվացման էներգիա, ակտիվ կենտրոնը և ֆերմենտի ակտիվության վրա միջավայրի ազդեցությունները:

Ներածություն

Երբ երեխա էի, ես ակնոց էի դնում և միշտ երազում էի կոնտակտային ոսպնյակների (լինզաների) մասին։ Երբ ինձ վերջապես թույլ տվեցին ոսպնյակներ կրել, պայմանն այն էր, որ պիտի շատ լավ հետևեմ դրանց, որ նշանակում էր լվանալ դրանք ամեն օր և պահել հատուկ հեղուկի մեջ։ Նաև շաբաթը մեկ անգամ պետք է մի քանի կաթիլ հեղուկ ավելացնեի, որը կոչվում էր «ֆերմենտային մաքրող միջոց»։ Ես հստակ չգիտեի, թե դա ինչ էր, բայց ինձ նախազգուշացրել էին, որ եթե կրեմ ոսպնյակներն առանց այդ հեղուկի մեջ լվանալու, ապա աչքերս կայրվեն մոտ 15 րոպե։

Ինչպես հետո սովորեցի, «ֆերմենտային» նշանակում է, որ մաքրող նյութը պարունակում է մեկ կամ ավելի ֆերմենտներ՝ սպիտակուցներ, որոնք կատալիզում են որոշակի քիմիական ռեակցիաներ, տվյալ դեպքում այն ռեակցիաները, որոնք քայքայում են աչքի հեղուկը, որը կուտակվել է ոսպնյակների վրա դրանք մեկ շաբաթ կրելու ընթացքում։ (Պատճառը, հավանաբար, այն էր, որ երբ կրեի ու ծակծկոց առաջացներ, ֆերմենտները ուրախությամբ կքայքայեին նաև աչքիս մեջ եղած հեղուկը)։ Այս հոդվածում մենք ավելի մանրամասն կուսումնասիրենք, թե ինչ է ֆերմենտը, և ինչպես է այն որոշակի քիմիական ռեակցիա կատալիզում։

Ֆերմենտներ և ակտիվացման էներգիա

Այն նյութը, որն արագացնում է ռեակցիան՝ չլինելով այդ ռեակցիայի ելանյութ, կոչվում է կատալիզատոր։ Կենդանի օրգանիզմներում տեղի ունեցող կենսաբանական ռեակցիաների կատալիզատորները կոչվում են ֆերմենտներ։ Ֆերմենտները հիմնականում սպիտակուցներ են, չնայած որոշ ռիբոնուկլեինաթթուների մոլեկուլներ (ՌՆԹ) նույնպես հանդես են գալիս որպես ֆերմենտներ։

Ֆերմենտները շատ կարևոր աշխատանք են կատարում՝ նվազեցնելով ակտիվացման էներգիան, այսինքն՝ էներգիայի այն քանակը, որն անհրաժեշտ է ռեակցիան սկսելու համար։ Ֆերմենտները գործում են՝ միանալով ելանյութերի մոլեկուլներին և դրանց պահելով որոշակի դիրքում այնպես, որ քիմիական կապերի քանդվելը և ստեղծումն ավելի հեշտ տեղի ունենան։

_Նկարի աղբյուրը՝ "Potential, kinetic, free, and activation energy: Figure 5"՝ մշակված OpenStax College, Biology-ի կողմից (CC BY 3,0):_

Հստակեցնենք շատ կարևոր մի հանգամանք. ֆերմենտները չեն փոխում ռեակցիայի ∆G-ի արժեքը։ Դա նշանակում է, որ դրանք չեն փոխում ռեակցիայի էներգիա անջատող կամ կլանող լինելը։ Դա պայմանավորված է նրանով, որ ֆերմենտները չեն ազդում ելանյութերի և վերջանյութերի ազատ էներգիայի վրա։

Դրա փոխարեն ֆերմենտները նվազեցնում են անցումային վիճակի՝ անկայուն վիճակի էներգիան, որի միջով պետք է անցնեն ելանյութերը, որպեսզի դառնան վերջանյութ։ Այս անցումային վիճակը էներգիայի «բլրի» ամենավերին կետում է։

Ակտիվ կենտրոններ և սուբստրատի առանձնահատկություն

Որևէ ռեակցիա կատալիզելու համար ֆերմենտը միանում է ելանյութի մեկ կամ մի քանի մոլեկուլի։ Այս մոլեկուլները ֆերմենտի սուբստրատներ են։

Որոշ ռեակցիաներում մի սուբստրատը վերածվում է մի քանի վերջանյութերի։ Մյուս դեպքերում երկու սուբստրատ միանում և ստեղծում են մեկ ավելի մեծ մոլեկուլ կամ որոշ մասեր են փոխանակում։ Իրականում, ինչպիսի կենսաբանական ռեակցիայի մասին էլ մտածենք, հավանական է, որ գոյություն ունի այն արագացնող ֆերմենտ:

Ֆերմենտի այն հատվածը, որով միանում է սուբստրատին, կոչվում է ակտիվ կենտրոն (քանի որ հենց այդտեղ է տեղի ունենում «գործողությունը»)։

Նկարի աղբյուրը՝ "Enzymes: Figure 2"՝ փոփոխված OpenStax College, Biology, CC BY 3.0ի-ի կողմից։

Սպիտակուցները կազմված են ամինաթթուներ կոչվող ենթամիավորներից, և սպիտակուց հանդիսացող ֆերմենտների ակտիվ կենտրոններն իրենց հատկությունները ձեռք են բերում այն ամինաթթուներից, որոնցից կազմված են։ Այդ ամինաթթուները կարող են ունենալ մեծ կամ փոքր, թթվային կամ հիմնային, հիդրոֆիլ կամ հիդրոֆոբ կողմնային շղթաներ։

Ակտիվ կենտրոններում եղած ամինաթթուների ամբողջությունը, որը որոշակի եռաչափ կառուցվածք ունի տարածության մեջ, ակտիվ կենտրոնին տալիս է առանձնահատուկ չափ, ձև և քիմիական վարք։ Այս ամինաթթուների շնորհիվ ֆերենտի ակտիվ կենտրոնը յուրահատուկ կերպով հարմարեցված է սուբստրատին կամ սուբստրատներին միանալու համար, որպեսզի քիմիական ռեակցիան տեղի ունենա։

Ֆերմենտների տարբեր տեսակներ ունեն յուրահատկության տարբեր աստիճաններ կամ «ընտրություն», ըստ որի՝ մոլեկուլները կարող են օգտագործվել որպես սուբստրատներ: Որոշ ֆերմենտներ ընդունում են միայն մեկ որոշակի սուբստրատ և նույնիսկ դրան շատ նման այլ մոլեկուլ չեն կատալիզում։ Այլ ֆերմենտներ կարող են գործել թիրախային մոլեկուլների որոշակի միջակայքում՝ պայմանով, որ վերջիններս պարունակեն ֆերմենտի սուբստրատին բնորոշ կապեր կամ քիմիական խմբեր։

^{1}

Միջավայրի ազդեցությունները ֆերմենտի գործառույթի վրա

Քանի որ ակտիվ կենտրոններն օգնում են, որ քիմիական ռեակցիաները տեղի ունենան, նրանք կարող են շատ զգայուն լինել միջավայրի փոփոխությունների նկատմամբ։ Գործոնները, որոնք կարող են ազդել ակտիվ կենտրոնի և ֆերմենտի աշխատանքի վրա, հետևյալն են․

Ջերմաստիճան։ Բարձր ջերմաստիճանը, անկախ ֆերմենտի առկայությունից, արագացնում է ռեակցիաները։ Սակայն եթե ջերմաստիճանի տատանումը շատ մեծ լինի, ապա դա կարող է վնասել ակտիվ կենտրոնում քիմիական կապերը՝ դրանք սուբստրատների միացման համար ավելի անհարմար դարձնելով։ Շատ բարձր ջերմաստիճանները (կենդանիների ֆերմենտների համար $40$ ‍ $^{\circ} C$ ‍-ից կամ $104$ ‍ $^{\circ} F$ ‍-ից բարձր) կարող են ստիպել ֆերմենտին բնափոխվել՝ կորցնելով ձևն ու գործառույթը $^{2}$ ‍:
pH. pH-ը նույնպես կարող է ազդել ֆերմենտի աշխատանքի վրա։ Ակտիվ կենտրոնի ամինաթթվային մնացորդները հիմնականում հիմնային հատկություններ ունեն, որոնք կարևոր են կատալիզի համար։ pH-ի փոփոխությունները կարող են ազդել ամինաթթվային այս մնացորդների վրա և դժվարացնել սուբստրատի միացումը։ Ֆերմենտներից յուրաքանչյուրը արդյունավետ է pH-ի որոշակի միջակայքում, և ճիշտ ինչպես ջերմաստիճանի դեպքում, pH-ի ծայրահեղ արժեքները (թթվային կամ հիմնային) կարող են բնափոխել ֆերմենտը։

Ինդուկցված համապատասխանեցում

Ֆերմետի ակտիվ կենտրոնի և սուբստրատի համապատասխանությունը պարզապես նման չէ խճանկարի երկու կտորի, որոնք համապատասխանում են իրար (թեև գիտնականները ժամանակին կարծում էին, որ դա այդպես է, և այդ հին մոդելը կոչվում էր «բանալու և փականի» մոդել):

Փոխարենը ֆերմենտը թեթև փոխում է իր ձևը, երբ միանում է սուբստրատին, և կապն այդպիսով ավելի է ամրանում։ Ֆերմենտի այս հարմարեցումը սուբստրատին կոչվում է ինդուկցված համապատասխանեցում։

Նկարի աղբյուրը՝ "Enzymes: Figure 2"՝ փոփոխված OpenStax College, Biology, CC BY 3.0ի-ի կողմից։

Արդեն իմացանք, որ երբ ֆերմենտը միանում է իր սուբստրատին, այն նվազեցնում է ռեակցիայի ակտիվացման էներգիան, որի շնորհիվ ռեակցիան ավելի արագ է տեղի ունենում։ Բայց գուցե մտածես՝ ինչ է իրականում ֆերմենտն անում սուբստրատի հետ, որպեսզի նվազեցնի ակտիվացման էներգիան։

Պատասխանը կախված է ֆերմենտից։ Որոշ ֆերմենտներ արագացնում են քիմիական ռեակցիան՝ փոխելով երկու սուբստրատների ձևը։ Այլ ֆերմենտներ ակտիվ կենտրոնում ստեղծում են ռեակցիայի համար բարենպաստ միջավայր (օրինակ՝ նրանք, որոնք մի փոքր թթվային կամ ոչ բևեռային են)։ Ֆերմենտ-սուբստրատ համալիրը կարող է նաև նվազեցնել ակտիվացման էներգիան՝ թեքելով սուբստրատի մոլեկուլները այնպես, որ կապերը հեշտ քանդվեն՝ հասնելով անցումային վիճակին։

Վերջապես՝ որոշ ֆերմենտներ նվազեցնում են ակտիվացման էներգիան՝ մասնակցելով քիմիական ռեակցիային։ Սա նշանակում է, որ ակտիվ կենտրոնի ամինաթթվային մնացորդները կարող են ժամանակավոր կովալենտային կապեր առաջացնել սուբստրատի մոլեկուլների հետ՝ որպես ռեակցիայի մի մաս։

Այստեղ կարևոր է «ժամանակավոր» բառը։ Բոլոր դեպքերում, ֆերմենտը կվերադառնա իր սկզբանական վիճակին, այն չի մնա ելանյութի մոլեկուլին միացած։ Իրականում, ֆերմենտների առանձնահատկությունն այն է, որ դրանք չեն փոխվում իրենց կողմից կատալիզվող ռեակցիաների ընթացքում: Երբ ֆերմենտն ավարտում է ռեակցիայի կատալիզը, այն պարզապես անջատում է վերջանյութը և պատրաստ է կատալիզի հաջորդ ցիկլին:

Բացահայտի՛ր «Քան» ակադեմիայից դուրս

Ցանկանո՞ւմ ես ավելին իմանալ ֆերմենտի գործառույթի վրա ջերմաստիճանի ազդեցության մասին։ Դիտիր այս ինտերակտիվ նկարը LabXchange-ից։

Ցանկանո՞ւմ ես ավելին իմանալ ֆերմենտի գործառույթի վրա pH-ի ազդեցության մասին։ Դիտիր այս ինտերակտիվ նկարը LabXchange-ից։

LabXchange-ն օնլայն գիտակրթական անվճար հարթակ է՝ ստեղծված Հարվարդի համալսարանի արվեստի և գիտության ֆակուլտետի կողմից, և աջակցվում է Amgen հիմնադրամի կողմից։

Մեջբերում

“Ֆերմենտներ” հոդվածը փոփոխվել է OpenStax Biology (CC BY 3.0)-ի կողմից։ Հոդվածի բնօրինակն անվճար ներբեռնիր այստեղ՝ http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9.85:32/Biology։

Մշակված հոդվածի արտոնագրի համարն է՝ CC BY-NC-SA 4.0

Օգտագործված գրականություն

Worthington Biochemical Corporation. (2015). Specificity of enzymes. In Introduction to enzymes. Retrieved from http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/specificity.html.
Worthington Biochemical Corporation. (2015). Temperature effects. In Introduction to enzymes. Retrieved from http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/tempEffects.html.

Հղումներ

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Enzymes speed up metabolic reactions by lowering energy barriers. In Campbell biology (10th ed., pp. 151-157). San Francisco, CA: Pearson.

Purves, W. K., Sadava, D. E., Orians, G. H., and Heller, H.C. (2003). Enzymes are affected by their environment. In Life: The science of biology (7th ed., pp. 122-123 ). Sunderland, MA: Sinauer Associates.

Purves, W. K., Sadava, D. E., Orians, G. H., and Heller, H.C. (2003). What are the chemical event at active sites of enzymes? In Life: The science of biology (7th ed., pp. 115-116). Sunderland, MA: Sinauer Associates.

Worthington Biochemical Corporation. (2015). Specificity of enzymes. In Introduction to enzymes. Retrieved from http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/specificity.html.

Worthington Biochemical Corporation. (2015). Temperature effects. In Introduction to enzymes. Retrieved from http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/tempEffects.html.

Ուզո՞ւմ ես միանալ խոսակցությանը։

Մուտք գործել

Դասակարգել ըստ

Առայժմ հրապարակումներ չկան։

Անգլերեն հասկանո՞ւմ ես: Սեղմիր այստեղ և ավելի շատ քննարկումներ կգտնես «Քան» ակադեմիայի անգլերեն կայքում: